Standardaminosyror
En av de mest användbara sätten att klassificera standard (eller vanliga) aminosyror är baserad på polariteten (det vill säga fördelningen av elektrisk laddning) för R-gruppen (t.ex. sidokedjan).
Grupp I: Icke-polära aminosyror
Aminosyror i grupp I är glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, fenylalanin, metionin och tryptofan. R-grupperna för dessa aminosyror har antingen alifatiska eller aromatiska grupper. Detta gör dem hydrofoba ("rädsla för vatten"). I vattenhaltiga lösningar kommer kulformiga proteiner att vikas in i en tredimensionell form för att begrava dessa hydrofoba sidokedjor i proteininredningen. De kemiska strukturerna i grupp I aminosyror är:
Isoleucin är en isomer av leucin och innehåller två chirala kolatomer. Proline är unik bland de vanliga aminosyrorna genom att den inte har både fria a-amino- och fria a-karboxylgrupper. Istället bildar dess sidokedja en cyklisk struktur eftersom kväveatomen i prolin är kopplad till två kolatomer. (Strengt taget betyder detta att prolin inte är en aminosyra utan snarare en a-iminosyra.) Fenylalanin består, som namnet antyder, av en fenylgrupp kopplad till alanin. Metionin är en av de två aminosyrorna som har en svavelatom. Metionin spelar en central roll i proteinbiosyntes (översättning) eftersom det nästan alltid är den initierande aminosyran. Metionin tillhandahåller också metylgrupper för metabolism. Tryptophan innehåller en indolring fäst vid alanyl-sidokedjan.
Grupp II: Polära, oladdade aminosyror
Aminosyror i grupp II är serin, cystein, treonin, tyrosin, asparagin och glutamin. Sidokedjorna i denna grupp har ett spektrum av funktionella grupper. De flesta har dock minst en atom (kväve, syre eller svavel) med elektronpar som är tillgängliga för vätebindning till vatten och andra molekyler. De kemiska strukturerna i aminosyror från grupp II är:
Två aminosyror, serin och treonin, innehåller alifatiska hydroxylgrupper (det vill säga en syreatom bunden till en väteatom, representerad som ―OH). Tyrosin har en hydroxylgrupp i den aromatiska ringen, vilket gör det till ett fenolderivat. Hydroxylgrupperna i dessa tre aminosyror utsätts för en viktig typ av posttranslationsmodifiering: fosforylering (se nedan Icke-normala aminosyror). Liksom metionin innehåller cystein en svavelatom. Till skillnad från metionins svavelatom är cysteins svavel emellertid mycket kemiskt reaktiv (se nedan Cysteinoxidation). Asparagin, som först isolerades från sparris och glutamin innehåller båda amid-R-grupper. Karbonylgruppen kan fungera som en vätebindningsacceptor, och aminogruppen (NH 2) kan fungera som en vätebindningsdonator.
Grupp III: sura aminosyror
De två aminosyrorna i denna grupp är asparaginsyra och glutaminsyra. Var och en har en karboxylsyra i sin sidokedja som ger den sura (protongivande) egenskaper. I en vattenlösning vid fysiologiskt pH kommer alla tre funktionella grupper på dessa aminosyror att jonas, vilket ger en total laddning av −1. I jonformer kallas aminosyrorna aspartat och glutamat. De kemiska strukturerna i grupp III aminosyror är
Sidokedjorna av aspartat och glutamat kan bilda joniska bindningar (”saltbroar”), och de kan också fungera som vätebindningsacceptorer. Många proteiner som binder metalljoner (”metalloproteiner”) för strukturella eller funktionella ändamål har metallbindande platser som innehåller sidpartier av aspartat eller glutamat eller båda. Gratis glutamat och glutamin spelar en central roll i aminosyrametabolismen. Glutamat är den vanligaste excitatoriska neurotransmitteren i centrala nervsystemet.
